Jedan od najkorisnijih načina klasificiranja standardnih (ili uobičajenih) aminokiselina temelji se na polaritetu (to jest, raspodjeli električno punjenje ) od R skupina (npr. bočni lanac).
Aminokiseline I. skupine su glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, metionin i triptofan. The R skupine ovih aminokiselina imaju ili alifatične ili aromatičan skupine. To ih čini hidrofobnima (strah od vode). U vodenim otopinama, globularni se proteini savit će u trodimenzionalni oblik kako bi sahranili ove hidrofobne bočne lance u unutrašnjosti proteina. Kemijske strukture aminokiselina skupine I su:
Izoleucin je izomer leucina i sadrži dva kiralna atoma ugljika. Prolin je jedinstven među standardnim aminokiselinama po tome što nema i slobodne α-amino i slobodne α-karboksilne skupine. Umjesto toga, njegov bočni lanac tvori cikličku strukturu kao dušik atom prolina povezan je s dva atoma ugljika. (Strogo govoreći, to znači da prolin nije aminokiselina, već je α-imino kiselina.) Fenilalanin se, kako i samo ime kaže, sastoji od fenilne skupine vezane uz alanin. Metionin je jedna od dvije aminokiseline koje posjeduju atom sumpora. Metionin igra središnju ulogu u biosintezi proteina (prijevod) jer je gotovo uvijek inicijativna aminokiselina. Metionin također pruža metilne skupine za metabolizam. Triptofan sadrži indolski prsten pričvršćen na bočni lanac alanila.
koliko dugo subota navečer živi u eteru
Aminokiseline skupine II su serin, cistein, treonin, tirozin, asparagin i glutamin. Bočni lanci u ovoj skupini posjeduju spektar funkcionalnih skupina. Međutim, većina ima barem jedan atom ( dušik , kisik ili sumpor) s elektronskim parovima dostupnim za vodikovu vezu voda i druge molekule. Kemijske strukture aminokiselina skupine II su:
što su simbolizirali neredi zoot odijela
Dvije aminokiseline, serin i treonin, sadrže alifatske hidroksilne skupine (to jest, atom kisika vezan za atom vodika, predstavljen kao HOH). Tirozin posjeduje hidroksilnu skupinu u aromatskom prstenu, što ga čini derivatom fenola. Hidroksilne skupine u ove tri aminokiseline podliježu važnoj vrsti posttranslacijske modifikacije: fosforilaciji ( Pogledaj ispod Nestandardne aminokiseline). Poput metionina, cistein sadrži atom sumpora. Za razliku od atoma sumpora metionina, cistein je sumpor vrlo kemijski reaktivan ( Pogledaj ispod Oksidacija cisteina). Asparagin, prvo izoliran iz šparoga, i glutamin sadrže amid R skupine. Karbonilna skupina može funkcionirati kao akceptor vodikove veze, a amino skupina (NHdva) može funkcionirati kao donor vodikove veze.
Dvije aminokiseline u ovoj skupini su asparaginska kiselina i glutaminska kiselina. Svaka ima karboksilna kiselina na bočnom lancu koji mu daje kisela (donirajuća protona) svojstva. U vodenoj otopini pri fiziološkom pH ionizirat će se sve tri funkcionalne skupine na tim aminokiselinama, što daje ukupni naboj od -1. U ionskim oblicima aminokiseline se nazivaju aspartat i glutamat. Kemijske strukture aminokiselina III skupine su
Bočni lanci aspartata i glutamata mogu stvarati ionske veze (mostovi soli), a mogu funkcionirati i kao akcepti vodikovih veza. Mnogi proteini koji vežu metalne ione (metaloproteini) u strukturne ili funkcionalne svrhe posjeduju mjesta koja vežu metal i sadrže bočne lance aspartata ili glutamata ili oboje. Slobodni glutamat i glutamin igraju središnju ulogu u metabolizmu aminokiselina. Glutamat je najrasprostranjeniji uzbudni neurotransmiter u središnjem živčanom sustavu.
Tri aminokiseline u ovoj skupini su arginin, histidin i lizin. Svaki je bočni lanac osnovni (tj. Može prihvatiti proton). I lizin i arginin postoje s ukupnim nabojem od +1 pri fiziološkom pH. Skupina gvanidina u bočnom lancu arginina najosnovnija je od svih R skupine (činjenica koja se ogleda u njegovoj vrijednosti pKa od 12,5). Kao što je gore spomenuto za aspartat i glutamat, bočni lanci arginina i lizina također tvore ionske veze. Kemijske strukture aminokiselina IV skupine su
odakle kraljica od Sabe
Bočni lanac imidazola histidina omogućuje mu funkciju u kiselinskoj i baznoj katalizi u blizini fizioloških vrijednosti pH. Niti jedna od ostalih standardnih aminokiselina ne posjeduje ovo važno kemijsko svojstvo. Stoga je histidin aminokiselina koja najčešće čini aktivna mjesta proteinskih enzima.
Većina aminokiselina u skupinama II, III i IV hidrofilne su (vole vodu). Zbog toga se često nalaze skupljeni na površini globularnih proteina u vodenim otopinama.
